аминокислоты являются амфотерными соединениями так как они взаимодействуют

Почему аминокислоты амфотерные органические соединения?

Для начала давайте выясним, что собой представляют аминокислоты. Это органические соединения, молекулярная структура которых представлена карбоксильной и аминной группами. В состав аминокислот входят такие элементы, как: водород, углерод, кислород, азот. Некоторые их виды представлены в генетическом коде человека.

Аминокислоты являются вторичным продуктом карбоновых кислот, в которых атомы водорода заменены аминогруппами. В итоге мы имеем соединение, которое содержит две группы — карбоксильную и аминогруппу. Аминогруппа определяет основные свойства аминокислот, а карбоксильная отвечает за их кислотные характеристики. Получается, что аминокислоты обладают как основными, так и кислотными свойствами, что характерно для амфотерных соединений. По этой причине они и называются амфотерными.

Кислотные свойства аминокислот обусловлены наличием в них карбоксильных групп. Основные же свойства определяются входящими в их состав аминогруппами, которые могут соединяться с ионами водорода, что приводит к образованию групп замещенного аммония. В данном случае амфотерные свойства аминокислот будут обусловлены взаимодействием карбоксильных групп с аминогруппами.

Примером амфотерных соединений являются белки, в состав которых входят аминокислоты, обладающие, одновременно, свойствами кислот и оснований. По этой причине они способны образовывать соли двух разных видов. Если говорить проще, то при соединении со щелочами аминокислоты будут проявлять свойства кислот, а при взаимодействии с кислотами, будут вести себя как основания. В этом и выражаются их амфотерные свойства.

Белки являются основным строительным материалом живых организмов, будь то человек, животное, или растение. Они несут ответственность за все его основные функции. В свою очередь, в состав белков входят аминокислоты, представленные карбоновыми кислотами, органическими соединениями, карбоксильными группами. По этой причине белки также обладают амфотерными свойствами.

Источник

Аминокислоты — амфотерные органические соединения

Урок на тему: Аминокислоты — амфотерные органические соединения.

Цель урока: Определить понятие «аминокислот», как органических амфотерных соединений и рассмотреть их строение, классификацию, изомерию и номенклатуру.

Оборудование: лабораторное оборудование, компьютер, мультимедийный проектор, презентация с этапами урока и тестами, коллекция аминокислот, пробирки, индикаторная бумага, вода, муль тимедийный проектор, компьютер.

Определить общую формулу аминокислот.

Доказать амфотерность аминокислот.

Физические и химические свойства аминокислот

Познакомить с важнейшими аминокислотами.

Получение аминокислот в промышленности гид ролизом белков.

Закрепить полученные теоретические знания путем решения упражнений и индивидуальных заданий.

Девиз урока : «Может тот, кто думает, что может».

После вступительных слов учителя на экране появляется слайд с девизом урока и целью, поставленной перед учащимися:

Определить общую формулу аминокислот

Акцентируем внимание учащихся на вы деленных словах. Чтобы определить, какой класс веществ они будут изучать на уроке, им необходимо ответить на ряд вопросов.

? Какие азотсодержащие и кислородсо держащие органические вещества вы изучи ли? (Азотсодержащие: нитросоединения, ами ны; кислородсодержащие: карбоновые кисло ты, сложные эфиры, спирты, альдегиды.)

? При взаимодействии 2 моль данного вещества с металлом, стоящим в ряду напря жений до водорода, выделяется 1 моль водорода. Какой вывод можно сделать на основа нии этих данных? (Это вещество может быть только одноосновной карбоновой кислотой, а не спиртом.)

Доказательство амфотерности аминокислот

? Это второе ключевое слово. Составьте название нового класса веществ. (Аминокислоты.)

На слайде тема урока: «Аминокислоты».

Учащиеся записывают тему урока в тет радь, составляют структурную формулу дан ного вещества

Благодарим учащихся за работу на первом этапе урока и напоминаем его цель.

1. Изомерия аминокислот

? Вы определили класс вещества. Необхо димо дать характеристику этому классу. Что значит дать характеристику? (Рассмотреть классификацию, строение, изомерию, свой ства, получение, применение.)

2. Классификация аминокислот.

На слайде план характеристики, совпа дающий с ответами учащихся.

? Как можно классифицировать амино кислоты?

3. Знакомство с важнейшими аминокислотами

На слайде формулы аминокислот:

Глицин, аминоуксусная кислота

NH ₂ лизин или диаминокарбоновая кислота

глутаминовая кислота или моноаминодикарбоновая кислота

? Сравните эти аминокислоты по составу и предложите способ классификации. (По количеству одинаковых функциональных групп.)

Слайд «Моноаминомонокарбоновые кислоты (1), диаминомонокарбоновые кислоты (2), моноаминодикарбоновые кислоты (3)».

? Назовите эти вещества по систематической номенклатуре. (Аминоуксусная кислота, 2,6-диаминогексановая кислота, 2-аминопен-тандиовая кислота.)

? Почему для аминокислот характерна изомерия? (Один атом углерода соединен с четырьмя разными атомами или группами атомов.) Учащиеся находят определение изомерии в учебнике.

На экране формулы изомеров

? Какие свойства следует рассмотреть для каждого вещества? (Физические и химиче ские.)

4. Физические и химические свойства аминокислот

Слайд «Физические свойства: сладкие, без вкусные, горькие».

NH ₂ лизин или диаминокарбоновая кислота

? Сделайте вывод. (Среда раствора зависит от соотношения карбоксильных групп и ами ногрупп в молекуле.)

? Что произойдет при взаимодействии этих веществ? Учащиеся пишут уравнение реакции и де лают вывод: аминокислота реагирует как основание.

Слайд «Аминоуксусная кислота + гидрокс ид натрия».

Учащиеся пишут уравнение реакции, чи тают его и делают вывод: аминокислота реа гирует как кислота. Общий вывод: аминокис лоты → амфотерные соединения. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя пептидные связи. На экране уравнение реакции.

5. Получение в промышленности гид ролизом белков

На слайде схема превращений. Учащиеся выполняют задание в тетрадях, проверяют его.

На экране правильный ответ. Слайд «Получение в промышленности гид ролизом белков».

? Почему аминокислоты являются амфот ерными соединениями.

? Почему аминокислоты играют важную роль в природе.

? Какова тема следующего урока? (Бел ки.)

? Что понравилось на уроке

? Где полученные знания смогут пригодиться в учебной и повседневной деятельности

6. На экране слайд «Самостоятельная работа»

Задание 1. Чем отличаются реакции поликонденсации от реакций полимеризации? В чем их сходство?

Задание 2. Как получают аминокислоты? Запишите уравнения реакций получения аминопропионовой кислоты из пропана.

Почему аминокислоты – амфотерные органические соединения?

Предлагаем учащимся домашнее задание, благодарим их за активное обсуждение воп росов урока.

7. Индивидуальные задание Задание 1.

Какие вещества называются аминокислотами?

Задание 2.Почему аминокислоты – амфотерные органические соединения?

Задание 3.Какими свойствами обладают аминокислоты? Напишите уравнения реакций, характеризующих химические свойства аланина.

Задание 4.Назовите области применения аминокислот.

Задание 5. ***Определите строение α – аминокислоты, если известно, что она содержит 16,73% азота.

Задание 6. ***Смесь массой 30 г, содержащая аминоуксусную кислоту и уксусный альдегид, для солеобразования требует 5,38 л хлороводорода (н.у.) или 10,08 г оксида кальция. Определите массовые доли веществ в исходном растворе.

Источник

Конспект лекции по теме «Аминокислоты как амфотерные бифункциональные соединения»

Тема: Аминокислоты как амфотерные бифункциональные

Аминокислоты — это органические соединения, содержащие две функциональные группы — аминогруппу (— NH ₂ ) и карбоксилъную группу (- СООН).

Их можно рассматривать как производное карбоновых кислот, в радикале которых атом водорода замещен на аминогруппу рис.

уксусная кислота аминоуксусная кислота

Количество функциональных групп, которые могут входить в состав аминокислот, различно.

Простейшими аминокислотами являются одноосновные моноаминокислоты, состав которых выражают общей формулой

Номенклатура. Названия аминокислот образуют от названий соответствующих карбоновых кислот с добавлением слова «амино-» и указанием места расположения аминогруппы:

по рациональной номенклатуре атом углерода, расположенный рядом (соседний) с карбоксильной группой, обозначают буквой а;

по систематической номенклатуре нумеруют углеродную цепь, начиная с атома углерода карбоксильной группы. Многие аминокислоты имеют тривиальное название. На практике чаще используют тривиальную номенклатуру. Наибольшее значение имеют а-аминокислоты, так как они участвуют в построении белковых молекул.

Состав а-аминокислот можно выразить общей формулой:

Физические свойства. Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и малорастворимые в органических растворителях. Многие кислоты имеют сладкий вкус. При температуре 250—300 °С они разлагаются.

Химические свойства. Аминокислоты содержат в своем составе две функциональные группы противоположного характера. Аминогруппа обуславливает основные свойства аминокислот, а карбоксильная группа — кислотные. Следовательно, по аналогии с неорганическими веществами (гидроксиды алюминия, цинка), аминокислоты — это органические амфотерные соединения.

основные свойства кислотные свойства

(свойства аминов) (свойства карбоновых кислот)

Как кислоты они взаимодействуют с активными металлами, оксидами и гидроксидами металлов, солями слабых летучих кислот, а также со спиртами (реакция этерификации):

Реакции с участием аминогруппы

Как основания аминокислоты реагируют с кислотами

гидрохлорид (хлороводородная соль)

Особые свойства аминокислот. Наличие в молекуле аминокислоты двух функциональных групп приводит к появлению новых свойств.

Взаимодействие внутри молекулы. Водные растворы аминокислот могут иметь нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от того, сколько они содержат амино- и карбоксильных групп. Это объясняется тем, что при растворении в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который присоединяется к аминогруппе, т. е. протекает внутримолекулярная нейтрализация (кислота + основание). Это приводит к образованию внутренней соли, молекула которой представляет собой биполярный ион:

внутренняя соль (биполярный ион)

Взаимодействие аминокислот друг с другом (реакции конденсации). Молекулы аминокислот могут реагировать друг с другом. При этом происходит взаимодействие карбоксильной группы одной молекулы и аминогруппы другой молекулы. Реакция конденсации сопровождается отщеплением молекулы воды и образованием пептида. При конденсации двух молекул аминокислоты образуется дипептид:

Пептиды — это органические соединения, состоящие из остатков а-аминокислот, соединенных между собой пептидными (амидными) связями — CO — NH — и имеющие невысокие значения относительных молекулярных масс (до 10000).

Например, природный пептид окситоцин (стимулирует выделение молока молочными железами) имеет относительную молекулярную массу 1007, а инсулин (регулирует содержание сахара в крови) — 5734.

Пептиды являются продуктами частичного гидролиза белков, т. е. это простейшие полипептиды. Они, в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов, подвергаются дальнейшему гидролизу с образованием пептидов с меньшей относительной молекулярной массой или а-аминокислот.

Пептиды, как и белки, играют важную роль в процессах жизнедеятельности. Пептидами являются многие гормоны, некоторые антибиотики и токсины, ферменты. Многие пептиды применяют в медицине и сельском хозяйстве.

Получение аминокислот. Биологически важные (природные) а-аминокислоты получают гидролизом белков.

Значение аминокислот. Биологическое значение а-аминокислот определяется тем, что они являются структурными единицами («кирпичиками»), из которых построены все растительные и животные белки. Поступая вместе с пищей в организм, белки расщепляются на составные а-аминокислоты, которые используются организмом для синтеза белков, свойственных данному организму.

В связи с этим аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Заменимые — это аминокислоты, которые синтезируются в организме . К ним относятся: глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота и др.

Незаменимые — это аминокислоты, которые не синтезируются в организме и поступают только с пищей . Это лизин, валин, фенилаланин, триптофан, лейцин и др. Их недостаток в пище приводит к нарушению многих функций организма и может быть причиной прекращения роста организма, истощения, несмотря на достаточную калорийность питания.

Например, белок кукурузы зеин не содержит лизина. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потер веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты.

Поэтому эти аминокислоты нужно добавлять в пищу, так как организм может усваивать их в свободном виде. Необходимо добавлять недостающие аминокислоты и в корм животным. Даже малые их дозы позволяют ускорить рост животных и снизит расход кормов.

Аминокислоты находят применение и в пищевой промышленности. Например, глутаминовую кислоту добавляют в консервы и пищевые концентраты для улучшения вкуса.

Напишите уравнение реакции поликонденсации этой кислоты.

Отличие этих полимеров от белков (полипептидов) заключается в том, что здесь цепь образована не а-аминокислотами.

1. Составьте структурные формулы изомерных аминокислот состава C ₄ H ₉ О ₂ N назовите их.

2. Докажите амфотерность а-аминопропионовой кислоты (напишите не мене трех уравнений).

4. Напишите уравнения реакций получения:

а) хлороводородной соли а-аминомасляной кислоты;

б) аминоуксусной кислоты из ацетилена.

5. При взаимодействии четырех молекул аминокислот выделяется молекул воды:

а) три; б) две; в) четыре; г) одна.

6. Определите формулу одноосновной моноаминокарбоновой кислоты, входящей в состав белков, для полной нейтрализации которой потребовался раствор, содержащий 16,2 г бромоводородной кислоты.

7. Для полной нейтрализации смеси уксусной и аминоуксусной кислот требуется 150 мл 2М раствора гидроксида натрия. Исходная смесь может прореагировать с 73 г 10%-ного раствора соляной кислоты. Определите массовые доли (%) веществ в исходной смеси.

Источник

Аминокислоты являются амфотерными соединениями так как они взаимодействуют

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота:

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

Отношение аминокислот к индикаторам.mp4

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

II . Свойства карбоксильной группы (кислотность)

3. С аммиаком → образуются амиды:

4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III . Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Образование медной соли аминоуксусной кислоты.mp4

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

Источник

§ 17. Аминокислоты. Белки

Подобно тому как молекулы глюкозы являются «кирпичиками» природных полимеров — полисахаридов, для молекул другого важнейшего природного биополимера — белков в роли таких «кирпичиков» выступают аминокислоты.

Какие функциональные группы входят в состав молекул аминокислот, исходя из общего названия этих соединений? Конечно, это карбоксильная группа —СООН, определяющая кислотные свойства этих соединений, и аминогруппа —NH₂, определяющая их основные свойства. Вспомните, как называют вещества, которые проявляют как кислотные, так и основные свойства. Это амфотерные соединения. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения.

Попробуем вывести общую формулу аминокислот. Разумеется, общая формула должна содержать знак радикала R. Так как в состав молекул аминокислот входят карбоксильная группа, аминогруппа и радикал, которые соединены с одним и тем же атомом углерода, то вывести общую формулу аминокислот не составит большого труда:

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в радикале замещен на аминогруппу, например из уксусной кислоты можно произвести аминоуксусную кислоту (ее также называют глицином):

В качестве еще одного примера аминокислот можно привести формулу аланина (аминопропионовая кислота, или 2-аминопропановая кислота):

Попробуйте сами определить, как образуются названия аминокислот.

В зависимости от взаимного расположения функциональных групп (карбоксильной и аминогруппы) в углеводородной цепи различают α-, β-, γ- и т. д. аминокислоты. Обозначение атомов углерода при этом начинают с углерода, ближнего к карбоксильной группе. За основу названия берется название соответствующей карбоновой кислоты:

Наибольшее значение имеют α-аминокислоты, поскольку только они встречаются в природе и служат исходными веществами для синтеза белков в живых организмах. У всех α-аминокислот, кроме аминоуксусной кислоты, или глицина, H₂N—СН₂—СООН, α-углеродный атом имеет четыре различных заместителя, т. е. является асимметрическим, или хиральным. Следовательно, для каждой аминокислоты возможно существование двух оптических изомеров:

В природе встречаются только L-аминокислоты.

Среди природных аминокислот выделяют протеиногенные, т. е. рождающие белки. Их около 20. Примерно половина из них относится к незаменимым аминокислотам, так как они не синтезируются в организме человека. В организм такие аминокислоты поступают с пищей. Если их количество в ней будет недостаточным, то нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

При отдельных заболеваниях человеческий организм становится не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и в зависимости от состава радикала могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты, как амфотерные соединения, сочетают свойства карбоновых кислот и органических оснований.

Как кислоты, они взаимодействуют с основаниями, образуя соль и воду:

Как карбоновые кислоты, они взаимодействуют со спиртами, образуя сложные эфиры:

Как основания, аминокислоты реагируют с кислотами, образуя соли:

Важнейшим свойством аминокислот является их способность вступать в реакцию поликонденсации друг с другом:

Пептидная связь повторяется в полимере много раз, поэтому полимер соответственно называют полипептидом.

Реакция поликонденсации аминокислот имеет не только большое биологическое значение (она лежит в основе биосинтеза белков), но также и важное народнохозяйственное значение. Аминокислоты и их производные используют многие отрасли промышленности: пищевая, медицинская, микробиологическая, химическая.

В 1806 г. французские химики Луи Никола Воклен и Пьер Жан Робике исследовали состав сока некоторых растений. Из сока спаржи им удалось выделить белое кристаллическое вещество, названное ими аспарагином (от греческого названия спаржи — asparagus). Это была первая аминокислота, выделенная химиками из природных объектов. В 1848 г. итальянец Рафаэль Пириа обнаружил, что гидролизом аспарагина можно получить аспарагиновую кислоту:

В живых организмах аспарагиновая кислота, напротив, связывает токсичный аммиак, превращаясь в аспарагин.

Из белка, содержащегося в зернах пшеницы, была выделена очень похожая по строению на аспарагиновую кислота, названная глутаминовой (от лат. gluten — клейковина). В значительных количествах она содержится в мозге, сердечной мышце и плазме крови. Она также способна взаимодействовать с аммиаком, превращаясь в амид — глутамин:

Это свойство глутаминовой кислоты используют при лечении некоторых заболеваний (шизофрении, эпилепсии).

Еще одно неожиданное свойство аминокислот. Предприимчивые японцы давно заметили, что добавление в пищу приправы из сушеных водорослей усиливает ее вкус и аромат. В 1909 г. японский ученый К. Икеда выяснил, что причина такого действия приправы кроется в содержащихся в водорослях глутаминовой кислоте и ее солях. К. Икеда запатентовал свое открытие, и теперь во всем мире в качестве пищевых добавок, усиливающих вкус и аромат продукта, используют глутаминовую кислоту (Е620), глутаминат натрия (Е621, часто называют глютамат натрия) и глутаминаты других металлов (Е622—Е625). Ссылки на эти вещества легко найти, например, на баночке мясного паштета. Для тех же целей применяют глицин (Е640) и лейцин (Е641).

Аминокислоты и их производные используют в качестве лекарственных средств в медицине. В аптеке можно купить глицин в таблетках. Этот препарат оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Производимый в больших количествах лизин и метионин используют как добавку в рацион сельскохозяйственных животных.

Существует около 20 протеиногенных аминокислот, а белков (протеинов) — великое множество. Каждый живой организм на Земле имеет свой собственный неповторимый набор белков, который лишь иногда бывает сходен у близких родственников или одинаков у однояйцевых (идентичных) близнецов. Почему 20 аминокислот образуют бесчисленное белковое разнообразие? Чтобы понять, как это происходит, вспомните, что 33 буквы русского алфавита образуют все огромное многообразие слов. Еще более красноречив другой пример: в азбуке Морзе знаков только два, и тем не менее с их помощью можно передать весь словарный запас человечества. Очевидно, вы поняли, что это многообразие определяется различной комбинацией букв или знаков.

Аналогично и в молекулах белков порядок чередования остатков аминокислот в полипептидной цепи определяет структуру белка. Эту структуру называют первичной.

Помимо первичной структуры, белковые молекулы имеют вторичную и третичную структуры, характеристика которых дана в таблице 4.

Большая заслуга в расшифровке структур белковых молекул принадлежит немецкому химику-органику Э. Г. Фишеру и русскому биохимику А. Я. Данилевскому.

Рассмотрим химические свойства белков.

При нагревании, под действием сильных кислот или оснований, солей тяжелых металлов и некоторых других реагентов происходит необратимое осаждение (свертывание) белков, называемое денатурацией. Легкость денатурации многих белков очень затрудняет их изучение. При денатурации происходят изменения во вторичной и третичной структурах белка, а первичная структура сохраняется. При этом их биологические функции полностью теряются.

Денатурация имеет не только отрицательные стороны. Вспомните хотя бы сваренные вкрутую яйца (свертывание белка). Похожим образом сворачивается белок молока — казеин (так получают творог, богатый белком пищевой продукт).

Большинство белков свертывается при температурю до 100 °С. Именно поэтому все живое гибнет в огне, практически все — при кипячении в воде. В привычной для нас форме невозможна жизнь на «горячих» планетах Солнечной системы — Меркурии и Венере.

Под действием ферментов, а также водных растворов кислот или щелочей происходит разрушение первичной структуры белка в результате его гидролиза по пептидным связям. Гидролиз приводит к образованию более простых белков и аминокислот.

Гидролиз — основа процесса пищеварения. В организм человека ежедневно должно поступать с пищей 60—80 г белка. В желудке под действием ферментов (из группы пептидаз) и соляной кислоты белковые молекулы распадаются на «кирпичики»-аминокислоты. Попадая в кровь, они разносятся по всем клеткам организма, где участвуют в строительстве собственных белковых молекул, свойственных только данному виду.

Белки дают две качественные реакции.

Биуретовая реакция. При действии на белки свежеполученного осадка гидроксида меди (II) в щелочной среде возникает фиолетовое окрашивание (рис. 77).

Ксантопротеиновая реакция. При действии на белки концентрированной азотной кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет, а при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым (рис. 78).

Качественное определение серы, в белках. При горении белков ощущается характерный запах «жженого рога». В этом легко убедиться, если поджечь шерстяную нитку или пучок волос. В значительной степени этот запах определяется содержанием в белках серы.

Рассмотрим биологическое значение белков.

Ферментативная функция. Большинство химических реакций в организме протекают в присутствии биологических катализаторов — ферментов, имеющих белковую природу. По сравнению с химическими катализаторами ферменты обладают уникальной активностью (увеличивают скорости реакций в миллиарды раз) и селективностью (каждый фермент катализирует одну реакцию или один тип превращений). В организме человека обнаружено более 2000 ферментов. Этим биологически активным веществам будет посвящен отдельный параграф учебника.

Транспортная функция. Белковые молекулы осуществляют перенос других молекул или ионов по тканям и органам. Важнейшим транспортным белком является гемоглобин крови, который переносит кислород.

Структурная функция. Белки — это строительный материал почти всех тканей: мышечных, опорных, покровных.

Защитная функция. Особые белки — антитела (своеобразные «наручники» для проникающих в клетку «преступников»-бактерий, так как эти белки склеивают бактерии) и антитоксины (белки, которые нейтрализуют яды, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий) определяют такое защитное свойство организмов, как иммунитет.

Сигнальная функция. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступившие от соседних клеток или окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином, имеющим белковую природу.

Запасающая, или энергетическая, функция. Эту функцию в клетках живых организмов выполняют особые белки, например белки семян бобовых растений и яйцеклетки животных организмов. Они служат строительным материалом и обеспечивают энергией развитие новых организмов.

Белки могут превращаться в жиры и углеводы, но те, в свою очередь, превращаться в белки не могут (подумайте почему). Поэтому белковое голодание особенно опасно для живого организма.

Поскольку физиологическая роль белков столь велика, они являются необходимой составной частью пищи.

При переваривании в желудочно-кишечном тракте органических соединений, входящих в состав пищевых продуктов, выделяется энергия. Энергетическая ценность белковой пищи невелика и уступает жирам и углеводам. Однако белки единственный источник незаменимых аминокислот в организме.

Недостаток белка в пище вызывает тяжелые заболевания. Результат несбалансированного питания — плохое самочувствие, истощение, быстрая утомляемость. Самые лучшие сорта пшеницы, и новые, которыми гордятся наши селекционеры, и старые, создавшие славу русскому хлебу, отличаются как раз высоким содержанием и уникальным составом белков.

Наиболее богаты белком мясо, рыба, молочные продукты, яйца и некоторые зернобобовые продукты.

В сутки человеку необходимо потреблять такое количество пищи, которое дает 1500—2000 килокалорий энергии. В настоящее время контроль за этой цифрой установили для себя многие: спортсмены, артисты, модницы, люди, страдающие различными заболеваниями или избыточным весом. Поэтому на этикетках пищевых продуктов часто указана их энергетическая ценность. А если это продукты без упаковки? Или наши кулинарные способности позволяют приготовить из набора продуктов новое блюдо? Существует несметное число таблиц и памяток, позволяющих рассчитать число «съеденных» калорий. Краткая выдержка из них представлена в таблице 5.

Большая часть полученной энергии расходуется на совершение работы, остальная часть — на протекание эндотермических реакций в организме и поддержание температуры тела. Около 55 ккал в час расходуется, когда мы спим, 75 — когда сидим, 200 — когда ходим, 500 — когда поднимаемся или спускаемся по лестнице.

Мы уже говорили о том, что белки в живом организме «собираются» из аминокислот. «Инструкция по сборке» зашифрована еще в одном виде природных биополимеров — молекулах ДНК, о которых и пойдет речь в следующем параграфе.

1. Какие вещества называют аминокислотами, а какие — белками? Что общего между этими классами органических соединений?

2. Почему аминокислоты — амфотерные органические соединения?

3. На основе примеров, приведенных в параграфе, попробуйте предложить способ образования названий аминокислот.

4. Какими свойствами обладают аминокислоты? Напишите уравнения реакций, характеризующих химические свойства аланина.

5. Назовите области применения аминокислот.

6. Охарактеризуйте три структуры белка.

7. Какие химические свойства характерны для белков?

8. Что такое денатурация? Какие внешние факторы могут вызвать ее?

9. Как с помощью одного и того же реактива распознать растворы трех веществ: белка, глюкозы и глицерина?

10. Запишите уравнения реакций, с помощью которых можно осуществить следующие превращения:

Источник