в составе какой белковой молекулы имеется железо

В составе какой белковой молекулы имеется железо

Железо

Как мы уже указывали, ионы железа чаще всего встречаются в форме комплексных соединений с протопорфирином:

Ионы железа чаще всего встречаются в форме комплексных соединений с протопорфирином

Подобная структура встречается часто, ее находят также в миоглобине и большинстве цитохромов, о которых речь будет ниже.

Рис. 8. Схема связывания кислорода гемоглобином

Гемоглобин выполняет роль переносчика кислорода от легких к клеткам, причем степень окисления иона железа не изменяется при соединении всего комплекса с кислородом! Соединение это, называемое оксигемоглобином, непрочно: при повышенном давлении кислорода (в альвеолах легких) оно образуется, а там, где давление кислорода ниже (в дышащей клетке), распадается, освобождая кислород. Процесс следует схематическому уравнению:

Соединение это, называемое оксигемоглобином, непрочно: при повышенном давлении кислорода (в альвеолах легких) оно образуется, а там, где давление кислорода ниже (в дышащей клетке), распадается, освобождая кислород

Рис. 9. Четвертичная структура гемоглобина. Черные диски обозначают молекулы гема

С каждым атомом железа соединяется одна кислородная молекула, т. е. одна частица гемоглобина может соединиться с четырьмя молекулами кислорода.

Заметим, что синтетические производные порфирина, содержащие вместо железа ионы марганца(II и III), цинка, никеля(II), меди(II), не обладают способностью связывать кислород обратимо (т. е. и поглощать, и отдавать его при изменениях давления газа). Только кобальтовый комплекс (кобоглобин) обнаруживает эту способность, выраженную у него приблизительно в три раза слабее, чем у гема. Интересно, что если в гемоглобине окислить ион железа (II) до степени окисления +3, то способность связывать кислород исчезает. Полагают, что это объясняется неспособностью иона железа(III) легко передавать электроны с низших орбиталей иона на орбитали кислорода.

При первых же признаках отравления угарным газом пострадавшего надо вывести на свежий воздух. Кислород быстро вытеснит молекулы СО из соединения с гемоглобином (это соединение называется карбоксигемоглобином) и восстановит нормальный транспорт кислорода к дышащим клеткам.

Описанные комплексы железа с порфириновым циклом переносят кислород. Аналогичные соединения выполняют и множество других функций. Среди них большого внимания заслуживает процесс переноса электронов.

Цитохромы. Мы уже отмечали, что биологические машины работают так, что молекула пищевого вещества не сразу, а постепенно изменяет свой состав. Слишком быстрые реакции могли бы создать беспорядок в клеточных механизмах. Важным этапом обмена вещества (метаболизма) является отщепление от пищевых веществ водорода. Атомы водорода при этом переходят в ионное состояние, а отделенные от них электроны поступают в дыхательную цепь; в этой цепи, переходя от одного соединения к другому, они отдают свою энергию на образование богатых энергией молекул аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), а сами, в конечном счете, попадают к молекуле кислорода и присоединяются к ней. Получившийся ион кислорода О₂ образует с ионами водорода Н+ молекулы воды (рис. 10).

Мостиком, по которому бегут энергичные электроны, служат комплексные соединения железа с порфириновым ядром, очень похожие на те, которые входят в состав гемоглобина.

По строению комплексного иона цитохромы очень похожи на гем; различие заключается лишь в боковых цепях порфиринового кольца и, конечно, в том, что в цитохромах железо изменяет степень окисления. Известно несколько цитохромов, отличающихся спектрами поглощения. Кейлин разделил цитохромы на три класса: а, b и с. В настоящее время известно несколько разновидностей цитохромов каждого класса. Лучше других изучен цитохром с, так как только его можно легко выделить из клеток водными солевыми растворами.

Связь с белком через порфириновое ядро настолько характерна, что служит отличительным признаком для отнесения данного цитохрома к классу с. В настоящее время открыто и более или менее изучено много цитохромов этого класса (например, c₁, отмеченный на рис. 10), отличающихся строением белковой части, числом гемов в молекуле, молекулярной массой и спектрами поглощения.

Рис. 11. Принцип действия цитохромов. Ион железа изменяет свою степень окисления, передавая электроны

Заряженные отрицательно ионы кислорода реагируют с ионами водорода окружающей среды и образуют воду, или пероксид водорода Н₂O₂. Пероксид быстро разлагается специальным ферментом каталазой на воду и кислород. Если бы не было этого процесса, пероксид водорода мог бы оказать вредное действие на вещества клетки.

Цитохромы а и а₃ содержат протопорфириновое кольцо такого же типа, как и кольцо в хлорофилле; пятое координационное место в этих цитохромах занято аминогруппой, принадлежащей белковому носителю железо-порфиринового комплекса.

Механизм окислительного фосфорилирования будет рассмотрен далее (в гл. 8).

Ферредоксины были найдены в бактериях (клостридиум, кишечная палочка), в растениях (шпинат) и в органах животных (печень, надпочечные железы); они выполняют работу по переносу электронов в таких важных реакциях, как процессы фотосинтеза, фиксации атмосферного азота, образования АТФ и др.

Белковая цепочка ферредоксинов способна складываться так, чтобы взаимодействующие лиганды оказывались в благоприятном для реакции взаимном расположении. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Эти атомы (ионы) соединены с белком через короткие цепочки, состоящие из цистеиновых остатков. По-видимому, в тех белках, которые содержат более одного иона железа, между ионами металла имеется связь, осуществляемая одним электроном так, что все они вместе образуют единую группу, или кластер («рой»).

Если в белке находятся два атома лабильной серы на два атома железа (тип Fe₂S₂), то возникает связь между ионами железа за счет мостика из атомов серы. Схематически состояния, в которых находится железо и его ближайшее окружение, можно представить так (рис. 12, а): средние и концевые группы лежат во взаимноперпендикулярных плоскостях. В концевых группах символ S обозначает серу аминокислоты цистеина.

После присоединения электрона может возникнуть структура, показанная на рисунке 12, б.

В процессах фотосинтеза принимают участие именно эти ферредоксины. Их присутствие в хлоропластах растений доказано.

Белки некоторых микроорганизмов содержат один атом железа на молекулу (рубредоксины). Они имеют молекулярную массу около 10000; ион железа в них находится в тетраэдрической координации и окружен четырьмя цистеиновыми остатками. Функция этих белков пока не известна.

Источник

Глава 4. Ферменты и металлы

Многие коферменты являются витаминами и жизненно необходимы для организма. Установлено, что для нормальной работы фермента иногда требуется и кофермент, и ион металла, образующие вместе с молекулой субстрата тройной комплекс. Так металлы входят в состав биологических машин как незаменимая часть. Ионы магния нужны для работы по переносу остатков фосфорной кислоты, для этих же целей нужны и ионы калия; гидролиз белков требует ионов цинка и т. д. Ниже мы разберем эти вопросы детально.

Ферменты, как правило, ускоряют однотипные реакции, и лишь немногие из них действуют только на одну определенную и единственную реакцию. К таким ферментам, обладающим абсолютной специфичностью, относится, в частности, уреаза, разлагающая мочевину. Большинство ферментов не столь строги в выборе субстрата. Одна и та же гидролаза, например, способна катализировать гидролитическое разложение нескольких различных сложных эфиров.

По мере того как в биологических исследованиях их химическая сторона углублялась и химики все чаще становились помощниками и сотрудниками биологов, число вновь открываемых ферментов неуклонно возрастало; вскоре их пришлось считать уже не десятками, а сотнями. Такое расширение круга биологических катализаторов вызвало некоторые трудности в классификации и номенклатуре ферментов.

Ферменты делят на шесть классов:

Гидролазы вызывают разрыв связей

Гидролазы вызывают разрыв связей с последующим присоединением воды

Уже простое перечисление этих функций наводит на мысль, что ферменты действуют в клетках не в одиночку, а совместно, последовательно перекраивая молекулы пищевых веществ: разрывая одни связи, создавая другие, изменяя общий каркас молекулы, перенося на нее или отнимая от нее целые группы атомов и т. д. Ферменты, в отличие от большинства технических катализаторов, функционируют в составе сложных систем; работа их согласована так, что продукт деятельности одного фермента обязательно попадает в сферу влияния вполне определенного другого, и скорости превращений на всех стадиях химического конвейера клетки также строго согласованы и регулируются автоматически.

Клетка и организм располагают и средствами управления своими «химическими заводами», так как клетка не только пользуется ферментами, но и сама создает их. Если при данных условиях работу какой-либо цепочки ферментов необходимо прекратить, так как вырабатываемый ею продукт имеется в избытке, выключается синтез соответствующих ферментов или подавляется деятельность одного из них, и таким образом весь конвейер временно останавливается. Это значит, что ферментная система пространственно организована. Она организована также во времени, потому что ферменты активируются и даже появляются в большей концентрации в те моменты, когда клетка нуждается в их деятельности.

Молекулярная масса ферментов велика и измеряется десятками, сотнями тысяч и даже миллионами. Ниже (табл. 5) приведены молекулярные массы некоторых ферментов.

Таблица 5. Молекулярные массы ферментов (по X. Неттеру)

Фермент	Относительная молекулярная масса	Функция фермента
Рибонуклеаза	1,4*10 4	Гидролиз рибонуклеиновой кислоты
Химотрипсин	2,16*10 4	Гидролиз белков
Пепсин	3,9*10 4	Гидролиз белков
Уреаза	48*10 4	Разложение мочевины
Амилаза	15*10 4	Гидролиз крахмала
Карбонангидраза	3*10 4	Разложение гидрокарбонатов

На белковых молекулах ферментов имеются зоны или области, в которых и развивается каталитическая реакция. Можно, по аналогии с обычными катализаторами, называть эти зоны активными центрами. Активный центр ферментов, катализирующих некоторые окислительно-восстановительные реакции, в частности каталазы (разлагающей пероксид водорода), состоит из комплексного соединения железа с порфирином (замещенным порфином). Направленность действия фермента в значительной мере зависит от природы того белка, который входит в его состав.

В других ферментах, например в тех, которые катализируют гидролитическое разложение белков (пепсин в желудочном соке), активный центр не содержит инородных соединений, а представляет собой просто совокупность отдельных частей длинной цепеобразной молекулы белка, сближенных друг с другом в результате изгиба сложной цепи. Следовательно, активный центр фермента может возникнуть как результат определенной деформации белковой частицы; другими словами, геометрические особенности полипептидной цепочки, из которой белки и состоят, имеют большое значение для проявления каталитических свойств.

Молекула НАД или никотинамидадениндинуклеотид

Рис. 3. Восстановление флавинадениндинуклеотида (показана флавиновая часть молекулы ФАД)

Рассмотрим некоторые важные ферменты, в состав которых входит железо.

Каталазы. Ферменты, относящиеся к этой группе, разлагают пероксид водорода на воду и кислород. Широкая распространенность и большая активность, о которой мы упоминали, позволяют обнаружить фермент в различных животных и растительных тканях простейшими средствами.

Хотя наблюдения подобного рода делались давно, чистую кристаллическую каталазу удалось получить лишь в 1937 г. Молекулярные массы каталаз различного происхождения лежат в пределах 225000-250000; на одну белковую молекулу приходится четыре иона железа.

В процессе взаимодействия каталазы с пероксидом образуется неустойчивое промежуточное соединение зеленого цвета. Именно оно и служит тем важным звеном, которое определяет весь ход каталитического разложения пероксида.

Промежуточное зеленое соединение реагирует со второй молекулой пероксида по схеме:

Каталитическое разложение пероксида

Ион железа в каталазе находится в степени окисления +2 (см. гл. 7).

В последнее время получены данные, указывающие, что каталаза способна ускорять не только разложение пероксидов, но и другие реакции, например окисление спиртов.

Пероксидаза. Функция фермента пероксидазы заключается в том, что она ускоряет окисление различных веществ (доноров водорода) пероксидом водорода. Первые наблюдения над действием пероксидазы относятся еще к 1855 г. (Шенбейн), но тщательное изучение ее природы и свойств началось только в 30-х гг. нашего века.

Молекулярная масса пероксидазы относительно невелика и составляет 40000. Пероксидаза окрашена в коричневый цвет, в ее белковой части содержится также и углевод (уроновая кислота).

Схема реакции с участием пероксидазы

Некоторые исследователи считают, что в пероксидазе во время этой реакции железо переходит в высшие степени окисления (+4), но окончательно этот вопрос еще нельзя признать решенным.

Модели ферментов. Большой интерес вызывает вопрос о возможности создания катализаторов, менее сложных по составу, чем ферменты, но вместе с тем столь же активных и избирательно действующих. Речь, следовательно, идет о получении моделей ферментов на основе сравнительно простых систем. Еще в начале XX в. Г. Бредиг обнаружил, что мелкораздробленные металлы (например, платина) проявляют способность сильно ускорять некоторые реакции, в частности разложение пероксида водорода. Такие «металлические модели», конечно, мало походили на белковые катализаторы, но все же стало ясно, что высокая каталитическая активность не является свойством, присущим только ферментам.

В 50-х г. Л. А. Николаев исследовал «медные модели» фермента каталазы, состоящие из комплексных соединений меди, и доказал, что ион меди, окруженный молекулами аммиака или аминогруппами, например в комплексах:

Ион меди, окруженный молекулами аммиака или аминогруппами

проявляет очень большую каталитическую активность в реакции разложения пероксида водорода. Позже были изучены реакции гидролиза (Р. Густавсон и С. Чибрик), ряд окислительных реакций (А. П. Пурмаль и др.), исследован механизм процессов катализа (А. П. Пурмаль, А. Я. Сычев и др.) и установлено, что многие комплексные соединения металлов вполне могут рассматриваться как модели активных групп металлосодержащих ферментов.

Источник

О живой материи. Белки

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов. С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой’ (см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­вается около 3 тыс. различных белков.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такие молекулы поли­мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действи­тельно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких мо­лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­дают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются на составляющие их молекулы, называемые аминокислотами. Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В природе встречаются также ами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот, различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО— NH —группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотных остатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то и начинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N — H из разных пептидных связей могут образовывать между со­бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N — H ( i + 4)-й амино­кислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила название a.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям между группами С=0 и N — H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой — его на­звали ^-слоем.

В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­ной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу­ре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­ной структурой белка.

При образовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот — восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё одна важная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (— S —S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато по прочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субъединицу. Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare — «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз’ и нужна для того, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — фермен­там. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые центры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-груп па с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­менте все «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, в ко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль при выполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч. «эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких к тканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe 24 » со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­жит по одному гему.

В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движение всей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру.

Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями. Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединять кислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ.

. Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонент яичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки «разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда и название:

греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.

. Участвуют в регуляции клеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны (от греч. «гормао» — «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующий обмен глюкозы, и гормон роста.

. Наделяют организм способно­стью изменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, из которых построены мышцы.

. Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ

Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации. ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственной информации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированы гене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этим органи­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции у раз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­ровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).

Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы (от англ. sequence — «последовательность»).

МОЛОКО И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

Входящий в состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человека под действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозу и галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные дети пополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном у представителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачивает способность расщеплять лактозу.

Проходя через пищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средой для развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общему недомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы) практически не употребляют в пишу молочные продукты.

с„н„о„ + н,о =лактоза == 4СНзСН(ОН)СООН. молочная (2-гидроксипропановая) кислота

Именно молочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как она накапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, который выделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чем молоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением, из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире, есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творог тоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главной составной частью является белок казеин.

МЕДНАЯ КРОВЬ

Кроме кальмаров, кислород переносится “голубой кровью” также у десятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки). Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары, каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков, устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Из гемоиианина нетрудно полностью извлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислорода реактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким же способом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла, он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белка ионы Си»1′, гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность.

Так было доказано, что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходит частичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианином молекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляет ровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительно более распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железа равноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Источник