аст в крови у собаки повышен что значит
Почему у собаки повышаются АЛТ и АСТ
Внимательный хозяин всегда определит, что с собакой что-то не так и отвезет ее в клинику. Однако многие патологические процессы протекают в скрытой форме, и внешний осмотр не позволяет составить представление о них.
Подозревая какое-либо заболевание у пациента, ветеринарный врач дает направление на биохимию крови, чтобы полученный при исследовании результат помог в постановке диагноза. Биохимический анализ крови на определение уровней АЛТ и АСТ является одним из наиболее важных вспомогательных исследований.
О чем говорит повышенный уровень АЛТ
Белковая молекула, отвечающая за обмен клетками аминокислотами, называется аланинаминотрансфераза. Для удобства в медицинской практике ее обозначают АЛТ (АЛаТ). Фермент содержится в почках, печени, скелетной мускулатуре, сердечной мышце. Если под воздействием определенных негативных факторов клетки этих органов разрушаются, АЛТ поступает в кровь.
Нормой АЛТ в крови у собак считаются следующие показатели: 0-65 ел./л/
Изменение уровня аланинаминотрансферазы как в большую, так и меньшую сторону свидетельствует о патологических процессах в организме. Повышенная активность фермента и его превышение в 5-10 раз наблюдается, прежде всего, при изменениях, происходящих в печени (цирроз, гепатит, токсические поражения, злокачественные и доброкачественные новообразования, травмы, удары).
Также скачок АЛТ в крови животного может спровоцировать:
Однако повышение фермента не всегда объясняется заболеваниями. Прием антибиотиков, противовоспалительных нестероидных препаратов и даже валерианы также может изменить показатели в большую сторону.
Как показывает практика, незначительное увеличение АЛТ наблюдается у служебных собак во время интенсивных тренировок, у беременных сук.
Понижение фермента также может говорить о серьезных заболеваниях печени (при уменьшении количества клеток, синтезирующих аланинаминотрансферазу). Кроме этого, изменение показателей в меньшую сторону — яркий симптом недостатка витаминов группы В, в частности, В6.
АСТ — причины повышения в организме
Под АСТ (АСаТ) принято понимать фермент, полное название которого аспартатаминотрансфераза (вещество из группы трансаминаз). Задача АСТ — молекулярный обмен аминокислотами аспарата. Концентрация фермента — в почках, печени, сердце, скелетной мускулатуре, нервной ткани.
Норма аспартатаминотрансферазы в крови у собаки — 10-42 ел./л.
Повышение фермента (в 2-3 раза) может быть у новорожденных щенков. Это нормально, так как по мере взросления показатели стабилизируются. Если же такое явление наблюдается у взрослых собак, то это может быть симптомом опасной болезни, например:
Нередко к увеличению АСТ в крови у домашних питомцев приводит гепатоцеллюлярный некроз, который, в свою очередь, возникает из-за неконтролируемого приема токсичных препаратов (Фенитоин, Оксибендазол и т. д.) или случайного поедания токсинов, к которым можно отнести алкалоиды мухомора, четыреххлористый углерод, парацетамол.
Также нужно принять во внимание, что показатели АСТ повышаются при интенсивных спортивных нагрузках, у пожилых особей, а также животных, имеющих наследственную предрасположенность.
Понижение АСТ происходит вследствие тяжелых заболеваний органов и систем, недостатке витамина В6 и разрыве печени.
Признаки повышения АСТ и АЛТ
Причин, приводящих к повышению активности ферментов, множество, и у каждого заболевания имеются свои специфические клинические признаки. Необходимость в сдаче биохимического анализа крови возникает в тех случаях, когда у собаки наблюдаются следующие симптомы:
Насторожить хозяина должно и изменение поведения собаки. Если домашний питомец, еще вчера веселый и активный, становится вялым и малоподвижным, немедленно обратитесь в ветеринарную клинику.
Диагностика
Одним из самых распространенных методов диагностики является коэффициент Ритиса, который позволяет определить соотношение АЛТ и АСТ. Данный метод позволяет составить наиболее информативную картину заболевания. Например, при болезнях сердца (инфарктах, ишемии) АСТ повышается в 8-10 раз, АЛТ — в 2-2,5 раза. При патологиях печени наблюдается обратное: АЛТ повышается в 8-10 раз, АСТ — 2-2,5 раза.
При подозрении на заболевания органов обязательными методами исследований являются рентгенография и УЗИ.
Рентгенография проводится в целях оценки размеров, положения, формы, степени повреждения органов брюшной полости, а также определения паренхимальной плотности и абдоминального выпота.
Ультразвуковое исследование позволяет оценить подвижность кишечной стенки, эхогенность печеночной паренхимы, сосудистого компонента и т. д.
Лечение
Методика лечения будет зависеть от диагностированной патологии и строится на устранении основной причины, вызвавшей повышение ферментов.
От хозяина требуется неукоснительно выполнять указания ветеринара, обеспечить собаке максимальный комфорт, качественный уход и полноценное питание. Не стоит заниматься самолечением, оно может только усугубить ситуацию.
Интересные темы
Что ещё почитать:
© Ветеринарная клиника «Беланта», 2004—2021, Москва
8(495)150-55-58
www.belanta.vet
Наши адреса:
г.Москва, ул. Братеевская, д.16 к.3
г.Москва, ул. Подольских Курсантов, д.4Б
Ветеринарная клиника работает круглосуточно
№AN9AST, АСТ (аспартатаминотрансфераза)
Срок исполнения
1 рабочий день (плюс 1-2 для регионов)
Исследуемый материал
Метод определения
Кинетический (IFCC без P-S-P), фотометрия
Аспартатаминотрансфераза принадлежит к семейству трансаминаз и катализирует обратимое трансаминирование L-аспартата и 2-оксоглутарата до оксалоацетата и глутамата, при этом в качестве кофактора требуется витамин B6 (пиридоксаль-5-фосфат). Содержание митохондриальной формы АСТ в клетках, как правило, больше цитозольной, что при патологиях может указывать на степень повреждения клеток, поскольку разрушение митохондрий происходит при более тяжелых поражениях.
АСТ присутствует практически во всех клетках организма, но наибольшая ее активность отмечается в скелетных мышцах, печени, кардиомиоцитах, эпителиальных клетках слизистой оболочки кишечника. Фермент содержится также в эритроцитах, при разрушении эритроцитов активность АСТ увеличивается. Активность фермента варьирует в зависимости от вида животного.
Как и в случаях с другими внутриклеточными ферментами, по активности АСТ в сыворотке крови нельзя отличить обратимые и необратимые повреждения клеток. Фермент может высвобождаться посредством блеббинга с частичным повреждением клеточной мембраны. Поскольку основная часть АСТ содержится в митохондриях, увеличение активности фермента в следствие обратимого повреждения клетки, возможно, будет меньшим (происходит высвобождение только цитозольной АСТ), чем при необратимом повреждении (некрозе). Наиболее распространенными причинами повышенной активности АСТ являются повреждения мышечной ткани (скелетной или сердечной), гепатоцеллюлярные заболевания и гемолиз (спонтанный или ятрогенный).
Хотя АСТ, как и АЛТ, в большом количестве представлена в гепатоцитах (в высокой концентрации в клетках околоацинарной области, окружающей центральные вены), активность сывороточной АСТ не является специфичным маркером при повреждении печени. Как правило, значительная активность АСТ свидетельствует о более серьезных повреждениях гепатоцитов, поскольку митохондрии повреждаются не так легко, как клеточная мембрана. Увеличение концентрации АСТ является показателем для измерения АЛТ с целью уточнения генеза «утечки» АСТ (значительное увеличение уровня обеих трансаминаз предполагает, что увеличение активности АСТ имеет печеночное происхождение). Также в случае повреждения гепатоцитов активность АЛТ будет немного выше, чем АСТ.
Снижение активности АСТ происходит в течение нескольких недель и, как правило, нормализуется раньше, чем АЛТ. Поэтому при мониторинге заболеваний необходимы повторные исследования активности фермента. Устойчиво повышенные значения АСТ по результатам серии биохимических исследований могут быть негативным прогностическим признаком.
Поскольку мышцы являются возможным источником сывороточной АСТ, одновременное определение активности тканеспецифических ферментов (например, КФК) позволяет подтвердить, является ли повышенная активность АСТ следствием травмы мышечной ткани. У кошек и собак период полувыведения АСТ короче, чем АЛТ, и составляет от 4 до 12 часов у собак и около часа (77 минут) у кошек. Таким образом, АСТ может быть более чувствительным маркером при значительных повреждениях печени у кошек. Сывороточная АСТ имеет более длительный период полувыведения, чем КФК, что повышает диагностическую чувствительность во время восстановления от повреждения миоцитов или гепатоцитов.
Для получения более точных результатов животные перед исследованием должны находиться на голодной диете не менее 12 часов. Образец стабилен 1 неделю при температуре хранения +2°С…+8°С. Выраженные гемолиз и липемия могут вызвать умеренное увеличение значения АСТ в исследуемой пробе.
Результаты исследования содержат информацию исключительно для врачей. Диагноз ставится на основании комплексной оценки различных показателей и дополнительных сведений.
Единицы измерения лаборатории VET UNION: Ед/л.
По активности сывороточной АСТ нельзя определить, произошло ли гепатоцеллюлярное повреждение или травма мышечных клеток, часто требуется дальнейшее тестирование с исследованием активности тканеспецифических ферментов, таких как сорбит-дегидрогеназы или креатинфосфокиназы (КФК). Заметное увеличение активности сывороточной АСТ и сорбит-дегидрогеназы предполагает острое гепатоцеллюлярное повреждение, а значительное увеличение сывороточной АСТ с возрастанием от незначительной до умеренной активности сорбит-дегидрогеназы предполагает хроническое течение печеночного заболевания или восстановление после острого повреждения печени. Аналогичные выводы можно сделать, используя значения сывороточной АСТ и креатинфосфокиназы. Если АСТ повышается без увеличения КФК и без признаков гемолиза, то причиной повышения активности АСТ скорее всего является гепатоцеллюлярное повреждение. Одновременное определение ЩФ или ГГТ может помочь обнаружить сопутствующий холестатический компонент патологии печени. При повышенном уровне АСТ исследование желчных кислот или аммиака в сыворотке крови используют для оценки функции печени.
Сывороточная активность АСТ может быть в пределах нормы или слегка увеличенной при тяжелых заболеваниях печени, которые приводят к значительному снижению печеночной массы, или обусловлены действием токсинов, ингибирующих активность трансаминаз. Метронидазол может понижать активность АСТ. Также активность АСТ уменьшается при использовании препаратов, подавляющих образование активных форм витамина В6 (например, цефалоспоринов, циклоспорина, изониазида). Активность АСТ увеличивается в результате действия различных гепатотоксических препаратов (например, эритромицина, рифампицина, сульфаниламидов, ацетаминофена, натрия тиацетарсамида). Противосудорожные (противоэпилептические) лекарственные препараты могут индуцировать синтез фермента или обладать гепатотоксичностью. Кортикостероиды индуцируют активность АСТ у собак.
Биохимические показатели при биохимическом анализе крови у животных, краткое описание и расшифровка, ветклиника Котофей, Днепр
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АСАТ, ASAT, AST) в крови, биохимический анализ
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АСАТ, ASAT, AST) в крови, биохимический анализ крови животных
ОБЩАЯ ИНФОРМАЦИЯ
Материал для исследования: Кровь.
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, ASAT, AST) локализуется в цитозоле и митохондриях многих типов клеток. АСТ в наиболее высокой концентрации выявляется в скелетной мускулатуре, в меньшей — в печени и миокарде. Следовательно, повышенный уровень АСТ чаще всего является показателем повреждения клеток печени или мускулатуры (скелетной или сердечной). Фермент может высвобождаться из клеток вследствие сублетального повреждения клеток (путем просачивания через клеточную мембрану) или вследствие их некроза. При незначительном поражении высвобождается только цитоплаз-матическая АСТ, в то время как при значительном повреждении тканей также происходит выход и мито-хондриального фермента. Поэтому у животных с заболеванием печени выраженное повышение концентрации АСТ указывает на высвобождение фермента и из цитоплазмы, и из митохондрий; отсюда возникает и более серьезное повреждение, чем при сходном повышении уровня АЛТ. Период полувыведения АСТ составляет примерно 5—12 часов у собак и 1—2 часа у кошек. Восстановление концентрации фермента до нормы занимает примерно 3—4 дня после прекращения воздействия повреждающего фактора.
АСТ также локализуется в эритроцитах, поэтому уровень фермента в сыворотке крови может повышаться при внутрисосудистых гемолитических нарушениях. АСТ присутствует в эпителиальных клетках почек и тканях головного мозга. Высвобождение фермента из этого вида тканей приводит к появлению его в моче и спинномозговой жидкости соответственно.
Показания
Оцениваемые системы органов
РАБОТА С ОБРАЗЦОМ
Взятие образца
Необходимо взять 0,5—2,0 мл венозной крови.
Обработка полученных образцов
Условия хранения
Полученную сыворотку или плазму крови следует поместить в холодильник или заморозить при необходимости длительного хранения.
Стабильность образца
ИНТЕРПРЕТАЦИЯ РЕЗУЛЬТАТОВ ТЕСТА
Диапазон нормальных значений
Факторы, влияющие на результаты теста
Препараты, которые могут повлиять на результаты исследования или на его интерпретацию
Препараты, которые могут повлиять на методологию теста
Препараты, которые могут повлиять на физиологические процессы в организме
Нарушения, которые могут повлиять на результаты теста
Ошибки при взятии пробы и проведении теста, которые могут повлиять на его результаты
Гемолиз in vitro увеличивает уровень КК, что может мешать правильной интерпретации выявленного повышения концентрации АСТ.
Особые факторы, влияющие на проведение и интерпретацию результатов данного теста
Недостатки теста
Причины появления патологических изменений
Высокие значения
Низкие значения
Клиническое применение
ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ИНФОРМАЦИЯ
Дополнительные исследования
Синонимы
Сокращения
Сделать биохимический анализ и определить концентрацию Аспартатаминотрансферазы (АСТ, АСАТ, ASAT, AST) в крови можно в независимой лаборатории ветеринарной клиники Котофей, г. Днепр.
Информация взята из открытых источников и учебников популярных издательств.
Биохимия крови
Биохимический анализ крови. 
Биохимический анализ крови – это метод лабораторной диагностики, позволяющий оценить работу многих внутренних органов. Стандартный биохимический анализ крови включает определение ряда показателей, отражающих состояние белкового, углеводного, липидного и минерального обмена, а также активность некоторых ключевых ферментов сыворотки крови.
На исследование берут кровь строго натощак в пробирку с активатором свертывания, исследуют сыворотку крови.
Общий белок.
Общий белок – это общая концентрация всех белков крови. Существуют различные классификации белков плазмы. Наиболее часто их разделяют на альбумин, глобулины (все другие белки плазмы) и фибриноген. Концентрация общего белка и альбумина определяется с помощью биохимического анализа, а концентрация глобулинов путем вычитания концентрации альбумина из общего белка.
— заболевания, сопровождающиеся активацией иммунной системы (аутоиммунные и аллергические заболевания, хронические инфекции и т.д.),
Ложное завышение белка может происходить при липемии (хилез), гипербилирубинемии, значительной гемоглобинемии (гемолиз).
— недостаток белка в пище,
— длительные хронические болезни, характеризующиеся истощением иммунной системы (инфекции, новообразования),
— лечение цитостатиками, иммунодепресантами, глюкокортикостероидами и др.
При кровотечении концентрация альбумина и глобулинов падает параллельно, однако при некоторых расстройствах, сопровождающихся потерей белка, снижается преимущественно содержание альбумина, так как размер его молекул меньше по сравнению с другими белками плазмы.
Альбумин
Гомогенный белок плазмы, содержащий небольшое количество углеводов. Важной биологической функцией альбумина в плазме является поддержание внутрисосудистого коллоидно-осмотического давления, благодаря чему предотвращается выход плазмы из капилляров. Поэтому существенное снижение уровня альбумина приводит к появлению отеков и выпотов в плевральную или брюшную полости. Альбумин служит молекулой – переносчиком, транспортируя билирубин, жирные кислоты, лекарственные средства, свободные катионы (кальций, медь, цинк), некоторые гормоны, различные токсические агенты. Так же собирает свободные радикалы, связывает медиаторы воспалительных процессов, представляющих опасность для тканей.
Расстройства, которые сопровождались бы усилением синтеза альбумина, не известны.
— нефропатии и энтеропатии,
— сильная экссудация (например, ожоги);
— хроническая недостаточность печени,
— недостаток белка в пище,
— недостаточность экзокринной функции поджелудочной железы
Билирубин.
Билирубин продуцируется в макрофагах путем ферментативного катаболизма фракции гема из различных гемпротеидов. Большая часть циркулирующего билирубина (около 80%) образуется из «старых» эритроцитов. Погибшие «старые» эритроциты разрушаются ретикулоэндотелиальными клетками. При окислении гема образуется биливердин, который метаболизируется до билирубина. Оставшаяся часть циркулирующего билирубина (около 20%) образуется из других источников (разрушение зрелых эритроцитов в костном мозге, содержащих гем, миоглобин мышц, ферменты). Образованный таким образом билирубин циркулирует в кровотоке, транспортируясь в печень в форме растворимого билирубин-альбуминового комплекса. Связанный с альбумином билирубин может быть легко извлечен из крови печенью. В печени билирубин связывается с глюкуроновой кислотой под влиянием глюкуронилтрансфераз. Связанный билирубин включает билирубин-моноглюкуронид, который преобладает в печени, и билирубин-диглюкуронид, который преобладает в желчи. Связанный билирубин транспортируется в желчные капилляры, откуда он поступает в желчевыводящие пути, а затем в кишечник. В кишечнике связанный билирубин подвергается ряду превращений с формированием уробилиногена и стеркобилиногена. Стеркобилиноген и небольшое количество уробилиногена выводятся с фекалиями. Основное количество уробилиногена вторично всасывается в кишечнике, достигая печени через портальное кровообращение и реэкскретируясь желчным пузырем.
Уровни сывороточного билирубина растут тогда, когда его продукция превышает его метаболизм и выведение из организма. Клинически гипербилирубинемия выражается желтухой (желтая пигментация кожи и склер).
Это связанный билирубин, растворимый и с высокой реакционной способностью. Повышение уровня прямого билирубина в сыворотке крови связано с пониженной экскрецией конъюгированного пигмента из печени и желчевыводящих путей и проявляется в виде холестатической или гепатоцеллюлярной желтухи. Патологический рост уровня прямого билирубина ведет к появлению этого пигмента в моче. Поскольку непрямой билирубин не выводится мочой, наличие билирубина в моче подчеркивает увеличение в сыворотке крови уровня связанного билирубина.
Сывороточная концентрация неконъюгированного билирубина обусловлена скоростью, с которой вновь синтезированный билирубин проникает в плазму крови и скоростью элиминации билирубина печенью (печеночный клиренс билирубина).
Непрямой билирубин вычисляется расчетным способом:
непрямой билирубин = общий билирубин — прямой билирубин.
— ускоренное разрушение эритроцитов (гемолитическая желтуха),
— гепатоцеллюлярное заболевание (печеночное и внепеченочное происхождение).
Хилез может обусловить ложно завышенную величину содержания билирубина, что следует учитывать, если высокий уровень билирубина определяется у пациента в отсутствии желтухи. «Хилезная» сыворотка крови приобретает белый цвет, что связано с повышенной концентрацией хиломикронов и\или липопротеинов очень низкой плотности. Чаще всего хилез является результатом недавнего приема пищи, однако у собак ее могут вызывать такие заболевания как сахарный диабет, панкреатит, гипотиреоз.
Клинического значение не имеет.
Собака – 2.0-13.5 мкмоль/л
Кошка – 2.0-10.0 мкмоль/л
Собака – 0-5.5 мкмоль/л
Кошка – 0-5.5 мкмоль/л
Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
АЛТ – эндогенный фермент из группы трансфераз, широко используемый в медицинской и ветеринарной практике для лабораторной диагностики повреждений печени. Синтезируется внутриклеточно, и в норме лишь небольшая часть этого фермента попадает в кровь. Если энергетический метаболизм клеток печени нарушается инфекционными факторами (например, вирусный гепатит) или токсическими, то это приводит к увеличению проницаемости клеточных мембран с прохождением в сыворотку компонентов цитоплазмы (цитолиз). АЛТ является показателем цитолиза, самым изученным и самым показательным даже для обнаружения минимальных поражений печени. АЛТ является более специфичным для нарушений печени, чем АСТ. Абсолютные значения AЛT все же не коррелируют напрямую с тяжестью повреждений печени и с прогнозированием развития патологического процесса, и поэтому наиболее целесообразным являются серийные определения АЛТ в динамике.
— применение гепатотоксичных препаратов
— иногда при беременности
Аспартатаминотрансфераза (АСТ)
Аспартатаминотрансфераза (АСТ) — эндогенный фермент из группы трансфераз. В отличие от АЛТ, который встречается, главным образом, в печени, АСТ присутствует во многих тканях: миокарде, печени, скелетных мышцах, почках, поджелудочной железе, ткани мозга, селезенке, являясь менее характерным показателем функции печени. На уровне клеток печени изоферменты АСТ находятся как в цитозоле, так и в митохондриях.
— Токсический и вирусный гепатит
— Некроз ткани печени
— Острый инфаркт миокарда
— Введение опиоидов пациентам с заболеваниями желчных путей
Увеличение и быстрое снижение предполагает обструкцию желчных внепеченочных путей.
Повышение АЛТ, превышающее повышение АСТ, характерно для повреждения печени; если же показатель АСТ повышается больше, чем повышается АЛТ, то это, как правило, свидетельствует о проблемах клеток миокарда (сердечной мышцы).
γ — глутамилтрансфераза (ГГТ)
ГГТ – это фермент, локализованный на мембране клеток различных тканей, катализирующий реакцию трансаминирования или переаминирования аминокислот в процессе их катаболизма и биосинтеза. Фермент переносит γ- глутамил с аминокислот, пептидов и других веществ на акцепторные молекулы. Эта реакция обратима. Таким образом, ГГТ участвует в транспорте аминокислот через клеточную мембрану. Поэтому наибольшее содержание фермента отмечается в мембране клеток с высокой секреторной и абсорбционной способностью: печеночные канальцы, эпителий желчных путей, канальцы нефрона, эпителий ворсинок тонкой кишки, панкреатические экзокринные клетки.
Так как ГГТ ассоциирована с эпителиальными клетками системы желчных протоков, она имеет диагностическое значение при нарушении функции печени.
— у собак при повышении концентрации глюкортикостероидов
— гепатиты вне- или внутрипеченочного происхождения, неоплазии печени,
— острый панкреатит, рак поджелудочной железы
— обострение хронического гломерулонефрита и пиелонефрита,
Клинического значения не имеет.
В отличие от АЛТ, которая содержится в цитозоле гепатоцитов и поэтому является чувствительным маркером нарушения целостности клеток, ГГТ обнаруживается исключительно в митохондриях и высвобождается только при значительном повреждении ткани. В отличие от человека, противосудорожные препараты, применяемые у собак, не взывают повышение активности ГГТ или оно минимально. У кошек при липидозе печени активность ЩФ повышается в большей степени, чем ГГТ. Молозиво и грудное молоко в ранние сроки кормления содержат высокую активность ГГТ, поэтому у новорожденных уровень ГГТ повышен.
Щелочная фосфатаза.
Этот фермент обнаруживается главным образом в печени (желчные канальцы и эпителий желчных протоков), канальцах почек, тонком кишечнике, костях и плаценте. Это связанный с мембраной клеток фермент, катализирующий щелочной гидролиз самых разнообразных веществ, в ходе которого происходит отщепление остатка фосфорной кислоты от ее органических соединений.
Общая активность ЩФ в циркулирующей крови здоровых животных складывается из активности печеночных и костных изоферментов. Доля активности костных изоферментов наиболее велика у растущих животных, в то время как у взрослых их активность может увеличиваться при опухолях костей.
— нарушение тока желчи (холестатическое гепатобилиарное заболевание),
— нодулярная гиперплазия печени (развивается при старении),
— повышение активности остеобластов (в молодом возрасте),
— заболевания костной системы (опухоли костей, остеомаляция др.)
— беременность (повышение ЩФ во время беременности происходит за счет плацентарного изофермента).
— У кошек может быть связано с печеночным липидозом.
Альфа – амилаза
Амилаза — гидролитический фермент, участвующий в расщеплении углеводов. Амилаза образуется в слюнных железах и поджелудочной железе, затем поступает в полость рта или просвет двенадцатиперстной кишки соответственно. Значительно более низкой амилазной активностью обладают также такие органы как яичники, фаллопиевы трубы, тонкий и толстый кишечник, печень. В сыворотке крови выделяют панкреатический и слюнной изоферменты амилазы. Выводится фермент почками. Следовательно, увеличение сывороточной активности амилазы приводит к повышению активности амилазы в моче. Амилаза может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и другими белками плазмы, что не позволяет ей проходить через почечные клубочки, в результате чего содержание её в сыворотке возрастает, а в моче активность амилазы наблюдается нормальная.
— Панкреатит (острый, хронический, реактивный).
— Новообразования поджелудочной железы.
— Закупорка протока поджелудочной железы (опухолью, камнем, спайками).
— Сахарный диабет (кетоацидоз).
— Заболевания желчных путей (холелитиаз, холецистит).
— Травматические поражения брюшной полости.
— Острый и хронический гепатит.
Собака – 300-1500 ед./л
Кошка – 500-1200 ед./л
Панкреатическая амилаза.
Амилаза – фермент катализирующий расщепление (гидролиз) сложных углеводов (крахмала, гликогена и некоторых других) до дисахаридов и олигосахаридов (мальтоза, глюкоза). У животных значительная часть амилазной активности обусловлена слизистой тонкого кишечника и другими внепанкреатическими источниками. С участием амилазы в тонком кишечнике завершается процесс переваривания углеводов. Разнообразные нарушения процессов в ацинозных клетках экзокринной части поджелудочной железы, повышение проницаемости протока поджелудочной железы и преждевременная активация ферментов приводят к «утечке» ферментов внутри органа.
— тяжелые воспалительные заболевания кишечника (прободение тонкого кишечника, завороты),
— продолжительное лечение глюкокортикостероидами.
— некроз или опухоль поджелудочной железы.
Собака 243,6-866,2 ед/л
Кошка 150,0-503,5 ед/л
Глюкоза.
Глюкоза – основной источник энергии в организме. В составе углеводов глюкоза поступает в организм с пищей и всасывается в кровь из тощей кишки. Так же она может синтезироваться организмом в основном в печени и почках из неуглеводных компонентов. Потребность в глюкозе имеют все органы, но особенно много глюкозы используется тканями мозга и эритроцитами. Печень регулирует уровень глюкозы в крови посредством гликогенеза, гликолиза и глюконеогенеза. В печени и мышцах глюкоза запасается в виде гликогена, который используется для поддержания физиологической концентрации глюкозы в крови, прежде всего в промежутках между приемами пищи. Глюкоза является единственным источником энергии для работы скелетной мышцы в анаэробных условиях. Основными гормонами, влияющими на гомеостаз глюкозы, являются инсулин и дерегулирующие гормоны – глюкагон, катехоламины и кортизол.
— недостаточность инсулина или резистентность тканей к инсулину,
— физическая нагрузка и стресс (особенно у кошек),
— опухоли гипофиза (встречается у кошек),
— прием некоторых лекарственных средств (глюкокортикостероиды, тиазидные диуретики, внутривенное введение жидкостей, содержащих глюкозу, прогестины и др.),
Кратковременная гипергликемия возможна при травмах головы и поражениях ЦНС.
— опухоль поджелудочной железы (инсулинома),
— гипофункция эндокринных органов (гипокортицизм);
— продолжительное голодание и анорексия;
— врожденные портосистемные шунты;
— идиопатическая ювенильная гипогликемия у собак мелких и охотничьих пород,
При продолжительном контакте сыворотки крови с эритроцитами возможно падение глюкозы, так как эритроциты активно ее потребляют, поэтому кровь желательно как можно быстрее отцентрифугировать. Содержание глюкозы в неотцентрифугированной крови снижается приблизительно на 10 % в час.
Собака 4,3-7,3 ммоль/л
Креатинин
Креатин синтезируется в печени, и после высвобождения поступает в мышечную ткань на 98%, где происходит его фосфорилирование. Образованный фосфокреатин играет важную роль в запасании мышечной энергии. Когда данная мышечная энергия необходима для осуществления метаболических процессов, фосфокреатин расщепляется до креатинина. Креатинин является стойким азотистым составляющим крови, не зависящим от большинства пищевых продуктов, нагрузок или других биологических констант, и связан с метаболизмом мышц.
Нарушения функции почек снижает экскрецию креатинина, обуславливая повышение уровня сывороточного креатинина. Таким образом, концентрации креатинина приблизительно характеризуют уровень клубочковой фильтрации. Главная ценность определения сывороточного креатинина — это диагностика почечной недостаточности.
Сывороточный креатинин является более специфичным и более чувствительным показателем функции почек, в отличие от мочевины.
— острая или хроническая почечная недостаточность.
Обусловлено преренальными причинами вызывающими снижение скорости клубочковой фильтрации (обезвоживание, сердечно-сосудистые заболевания, септический и травматический шок, гиповолемия и др.), ренальными связанными с тяжелыми заболеваниями паренхимы почек (пиелонефрит, лептоспироз, отравления, неоплазии, врожденные расстройства, травмы, ишемия) и постренальными — обструктивными расстройствами, препятствующими выделению креатинина с мочой (обструкция мочеиспускательного канала, мочеточника или разрыв мочевыводящих путей).
— возрастное снижение мышечной массы.
Собака 26-130 мкмоль/л
Кошка 70-165 мкмоль/л
Мочевина
Мочевина образуется в результате катаболизма аминокислот из аммиака. Аммиак, образующийся из аминокислот токсичен и превращается с помощью ферментов печени в нетоксичную мочевину. Основная часть мочевины поступающая после этого в кровеносную систему легко фильтруется и экскретируется почками. Мочевина может так же пассивно диффундировать в интерстициальную ткань почек и возвращаться в кровоток. Пассивная диффузия мочевины зависит от скорости фильтрации мочи – чем она выше (например, после внутривенного введения диуретиков), тем ниже уровень мочевины в крови.
— почечная недостаточность (может быть обусловлена преренальными, ренальными и постренальными расстройствами).
— низкое поступление белка в организм,
Собака 3.5-9.2 ммоль/л
Кошка 5.4-12.1 ммоль/л
Мочевая кислота
Мочевая кислота – конечный продукт катаболизма пуринов.
Мочевая кислота всасывается в кишечнике, циркулирует в крови в виде ионизированного урата и выделяется с мочой. У большинства млекопитающих элиминация осуществляется печенью. Гепатоциты с помощью уреазы окисляют мочевую кислоту с образованием водорастворимого аллантоина, который экскретируется почками. Снижение метаболизма мочевой кислоты в сочетании с ослаблением метаболизма аммиака при портосистемном шунтировании ведет к образованию кристаллов урата с возникновением уратных камней (уролитиаз).
При портосистемном шунтировании (ПСШ) мочевая кислота, образованная в результате метаболизма пурина, практические не проходит через печень, так как ПСШ представляют собой прямую сосудистую связь воротной вены с системной циркуляцией в обход печени.
Предрасположенность собак с ПСШ к уратному уролитиазу связана с сопутствующей гиперурикемией, гипераммониемией, гиперурикурией и гипераммониурией. Так как мочевая кислота при ПСШ не попадает в печень, она не полностью конвертируется в аллантоин, что приводит к патологическому повышению сывороточной концентрации мочевой кислоты. При этом мочевая кислота свободно фильтруется клубочками, реабсорбируется в проксимальных канальцах и секретируется в канальцевый просвет проксимальных нефронов. Таким образом, концентрация мочевой кислоты в моче частично определяется ее концентрацией в сыворотке.
Далматинские доги предрасположены к образованию уратных кристаллов вследствие особенного метаболического нарушения печени, приводящего к неполному окислению мочевой кислоты.
— анемия, вызванная дефицитом витамина В12
— некоторые острые инфекции (пневмония, туберкулез)